Unter Zellpolarität versteht man die geordnete, aber asymmetrische Verteilung von Proteinen und Membrankomponenten in einer Zelle. Sie stellt deshalb die Grundlage vieler zellulärer Prozesse dar. Sowohl die Zellpolarisierung als auch die damit einhergehende Ausbildung von Zell-Zell-Kontakten (tight junctions und adherens junctions) wird über in der Evolution stark konservierte Multiproteinkomplexe gesteuert.
Hierzu gehört der Crumbs-Komplex, der die Kernkomponenten Crumbs, Pals1 (siehe Projekt Pals1) und Patj enthält, und vor allem die Etablierung apikaler Membranen in der Plasmamembran reguliert.

Im Menschen gibt es drei verschiedene Crumbs-Gene (CRB1, CRB2 und CRB3). Die Crumbs-Proteine enthalten alle eine N-terminale extrazelluläre Domäne (ECM), eine Transmembrandomäne (TMD) sowie eine C-terminale intrazelluläre Domäne (ICD). Unterschiede gibt es v. a. in der ECD, die bei den CRB1 und CRB2 Proteinen sehr groß ist und verschiedene EGF-like und Laminin G Domänen enthält. Den sehr viel kleineren CRB3-Proteinen hingegen fehlt ein Großteil der ECD.
In der Niere werden CRB2, und die zwei Splice-Varianten von CRB3, CRB3A und CRB3B, exprimiert. Beide CRB3-Isoformen findet man in allen renalen Epithelien, CRB2 hingehen wird v. a. in glomerulären Podozyten exprimiert. Hierbei handelt es sich um hochpolare, postmitotische Zellen der glomerulären Filtrationsbarriere. Zwischen ihren stark verzweigten Zellfortsätzen bilden Podozyten einzigartige, nur in diesem Zelltyp vorkommende Zell-Zellkontakte aus, die auch als Schlitzmembran bezeichnet werden.

Kürzlich wurde gezeigt, dass bestimmte Mutationen im humanen CRB2-Gen mit schweren Schäden der renalen Filtrationsbarriere verbunden sind. Dies deutet darauf hin, dass es CRB2-spezifische primär für Podozyten wichtige Funktionen gibt.
Ziel unseres DFG geförderten Projektes (DFG WE 2550/2-2; Projektnummer 469263956) ist es, die zellbiologischen Funktionen von CRB2 und ihre Bedeutung für Podozyten genauer zu analysieren. Dazu setzen wir verschiedene Zellsysteme in Kombination mit mikroskopischen Verfahren  ein. Das Projekt wird in enger Zusammenarbeit mit Arbeitsgruppe von Prof. Ulrich Kubitscheck (Biophysikalische Chemie, Rheinischen Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn) durchgeführt.